该研究的核心目标是理解蛋白胨二维组装的分子序列、组装途径和动力学之间的关系。研究结果显示，即使是生物分子序列的微小变化，也可能对超分子组装产生显著影响，从而改变组装的溶解度和动力学特性。
在表面组装蛋白质和肽的研究中，科学家们发现与基质的相互作用会导致独特的二维相位形成，这是在溶液中无法实现的。这种二维相位之所以能在界面上产生，部分原因是与表面的静电相互作用可以减轻生长单元之间的排斥力，以及与从基质中释放的吸附水有关的组装熵驱动力。
值得注意的是，尽管最终产物的结构与块状溶液中的结构相似，但生长单元与基底之间的相互作用所引发的结合自由能的变化，仍然会改变附着和脱离的机制，从而导致溶解度的显著变化以及动力学系数的序列特异性变化。
总结来说，这项研究不仅揭示了蛋白胨二维组装的分子序列与组装途径和动力学之间的关系，而且也指出了未来的研究方向。科学家们面临的挑战在于，如何通过精确的分子模拟来预测这些底物和序列依赖性的变化。随着数据驱动方法的不断增强，我们有望在未来取得更多突破性的成果。
