2024年7月10日，利兹大学的研究团队在《Nature》期刊上发表了一项开创性的研究成果，题为“CryoET of β-amyloid and tau wIT(http://www.maoyihang.com/sell/l_25/)hin postmortem Alzheimer’s disease brain”，该研究利用低温电子(http://www.maoyihang.com/sell/l_23/)断层扫描技术（cryo-electron tomography, CryoET）在荧光显微镜的引导下，深入探索了阿尔茨海默病患者大脑中的深层结构，特别是两种关键致病蛋白——β淀粉样蛋白（β-amyloid, Aβ）和tau蛋白的分子形态与相互作用。
研究团队通过构建的三维图谱，首次在人体组织内直接观察到了Aβ蛋白斑块的排列方式以及tau蛋白形成的异常丝状物的详细结构，这些发现为理解阿尔茨海默病的病理机制提供了前所未有的视角。Aβ蛋白斑块和tau蛋白丝状物是阿尔茨海默病病理学的两大标志，它们如何相互作用并破坏神经元功能一直是科学界关注的焦点。
利兹大学生物学院副教授Rene Frank博士作为论文的通讯(http://www.maoyihang.com/sell/l_25/)作者表示，这项研究不仅是对人脑内部分子结构的一次重要窥视，更为开发针对阿尔茨海默病及其他神经退行性疾病的新型治疗和诊断方法开辟了新途径。Frank博士强调，这种在细胞和组织自然环境中研究蛋白的方法，有助于揭示蛋白之间的复杂相互作用，是理解疾病发生发展的关键。
过去七十年间，科学家们主要在试管中孤立地研究蛋白的分子结构，但生物体内的功能往往涉及多种蛋白的协同作用。利兹大学的这项研究正是向这一方向迈出的重要一步，它展示了在复杂生物环境中直接观察蛋白行为的可能性，为未来的生物医学研究提供了新的思路和方法。
展望未来，研究人员希望通过继续深入研究组织内蛋白的相互作用，加速发现新的治疗靶点和诊断标志物，为阿尔茨海默病及其他神经退行性疾病患者带来更有效的治疗方案和更早的干预措施。
